Tritium-Markierung von Peptiden
Für die Markierung von Peptiden steht eine Vielzahl von Reaktionen zur Verfügung. Klassischerweise werden modifizierte Aminosäuren wie beispielsweise 4-Iod-Phenylalanin, 3,5-Diiod-Tyrosin, 3,4-Didehydro-Prolin oder 4,5-Didehydro-Leucin in das Peptid eingebaut und anschliessend durch katalytische Dehalogenierung oder Mehrfachbindungsreduktion zum gewünschten markierten Peptid umgesetzt. Während bei der katalytischen Dehalogenierung eine spezifische Aktivität von 15-28 Ci/mmol pro abgespaltenem Halogenid erwartet wird, lassen sich durch Mehrfachbindungsreduktion spezifische Aktivitäten von bis zu 100 Ci/mmol erreichen.
Thyrotropin Releasing Hormone (TRH)
Vasopressin
Wenn kein Vorläufer hergestellt werden kann, besteht bei Peptiden auch die Möglichkeit, einen direkten H/T-Austausch durchzuführen. Die spezifische Aktivität lässt sich dabei jedoch nur sehr schwer vorhersagen.
Tritiierte Kopplungsreagenzien bieten eine weitere Möglichkeit der Peptidmarkierung. So können beispielsweise Peptide am N-Terminus mit Tritium markiertem N-Propionylsuccinimid (NPS) mit hohen spezifischen Aktivitäten markiert werden. Ein weiteres Beispiel ist die Methylierung von Lysinen durch eine reduktive Aminierung unter Verwendung von Formaldehyd und Natriumbortritid. Der Nachteil dieser Methoden ist, dass das Produkt leicht strukturell verändert wird.