Marquage au tritium des peptides
Il existe une multitude de réactions pour le marquage des peptides. Classiquement, des acides aminés modifiés tels que la 4-iodo-phénylalanine, la 3,5-diiodotyrosine, la 3,4-didéhydroproline ou la 4,5-didéhydroleucine sont incorporés dans le peptide et ensuite transformés en peptide marqué désiré par déshalogénation catalytique ou réduction à liaisons multiples. Alors que dans le cas de la déshalogénation catalytique, on s’attend à une activité spécifique de 15-28 Ci/mmol par halogénure scindé, la réduction à liaisons multiples permet d’atteindre des activités spécifiques allant jusqu’à 100 Ci/mmol.
Thyrotropin Releasing Hormone (TRH)
Vasopressin
Lorsqu’il n’est pas possible de produire un précurseur, il est également possible d’effectuer un échange H/T direct pour les peptides. Il est toutefois très difficile de prédire l’activité spécifique.
Les réactifs de couplage titrés offrent une autre possibilité de marquage des peptides. En effet, il est possible par exemple de marquer les peptides à l’extrémité N-terminale avec du N-propionyl-succinimide (NPS) marqué au tritium ayant des activités spécifiques élevées. Un autre exemple est la méthylation des lysines par une amination réductrice en utilisant du formaldéhyde et du borotritiure de sodium. L’inconvénient de ces méthodes est que cela modifie légèrement la structure du produit.